proteoglycaner er glycosylerede proteiner, der har cova-Lent bundet stærkt anioniske glycosaminoglycaner. Mange former for proteoglycaner er til stede i stort set alle ekstracellulære matricer af bindevæv. Den vigtigste biologiske funktion af proteoglycaner stammer fra de fysisk-kemiske egenskaber ved glycosaminoglycan-komponenten i molekylet, som tilvejebringer hydrering og hævelsestryk til vævet, der gør det muligt at modstå kompressionskræfter. Denne funktion illustreres bedst af den mest rigelige proteoglycan i bruskvæv, aggrecan. I løbet af det sidste årti er forskellige arter af proteoglycaner blevet identificeret i mange bindevæv, på celleoverflader og i intracellulære rum. Disse proteoglycaner har forskellige biologiske funktioner bortset fra deres hydrodynamiske funktioner, og deres involvering i mange aspekter af celle-og vævsaktiviteter er blevet demonstreret. For eksempel kan decor‐in, som er bredt fordelt i mange bindevæv, have funktioner til regulering af dannelse af kollagenfibril og til ændring af aktiviteten af transformerende vækstfaktor‐Kurt; perlecan, den største heparansulfatproteoglycan i den glomerulære kældermembran, kan spille en vigtig rolle som det største anioniske sted, der er ansvarlig for ladningsselektiviteten i glomerulær filtrering. Specifikke interaktioner mellem proteoglycaner (gennem både deres glycosaminoglycan og kerneproteinkomponenter) og makromolekyler i den ekstracellulære matrice er nøglefaktorerne i proteoglycans funktioner. Spændende biologiske funktioner af proteoglycaner opstår nu gradvist.
