Enzyme

Reaktionsraten grafisch darstellen

Abgesehen von Kurven, die Enzymoptima zeigen, gibt es eine andere Möglichkeit, Reaktionsraten unter verschiedenen Behandlungen zu vergleichen. Als wir unsere ersten Reaktionen auf dem Spektralphotometer grafisch darstellten, sahen wir die Absorption (auf dem y) im Vergleich zur Zeit (auf dem x). Wir passen eine Linie an die Datenpunkte an, und die Steigung (m) dieser Linie wurde als Absorption / Zeit berechnet. Da die Absorption mit der durch die Reaktion erzeugten Sauerstoffmenge korreliert, kann die Absorption / Zeit als Produktmenge / Zeit angesehen werden, die der Reaktionsgeschwindigkeit entspricht. Somit entsprach die Steigung (oder m) der Reaktionsgeschwindigkeit, und je größer die Steigung, desto schneller die Reaktionsgeschwindigkeit. Eine Steigung von Null wäre keine Reaktion. (Zum Beispiel sahen Leute, die versuchten, Reaktionsmessungen von ihren leeren Röhren zu nehmen, eine flache Linie). Wir haben die Steigung jeder Linie aufgezeichnet und diese dann zwischen all unseren Tests verglichen, indem wir sie als Rate (auf dem y) gegenüber der Umgebungsvariablen (z. B. Temperatur) grafisch dargestellt haben.
Eine andere Möglichkeit, die Reaktionsgeschwindigkeiten unter verschiedenen Bedingungen (wie unterschiedlichen Temperaturen oder pH-Werten) zu vergleichen, besteht darin, die am besten passenden Linien für jede unterschiedliche Absorption vs. zeitdiagramm zusammen auf demselben Diagramm. Die steilste Linie wäre die schnellste Reaktion und damit die optimale Bedingung für das Enzym (z.B. Raumtemperatur). Wenn wir zum Beispiel alle vier Best-Fit-Linien aus unseren Temperaturexperimenten in dasselbe Diagramm einfügen, sehen sie ungefähr so aus wie in der folgenden Abbildung, wobei die blaue Linie Daten aus dem Raumtemperaturrohr darstellt, die gelbe für 37 °, die orange für 0 ° und die rote für 100 °.



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