Proteoglykane sind glykosylierte Proteine, die kovalent an hochanionische Glykosaminoglykane gebunden sind. Viele Formen von Proteoglykanen sind in praktisch allen extrazellulären Matrizen von Bindegeweben vorhanden. Die biologische Hauptfunktion von Proteoglykanen beruht auf den physikochemischen Eigenschaften der Glykosaminoglykankomponente des Moleküls, die dem Gewebe Feuchtigkeit und Quelldruck verleiht, wodurch es Druckkräften standhalten kann. Diese Funktion wird am besten durch das am häufigsten vorkommende Proteoglycan im Knorpelgewebe, Aggrecan, veranschaulicht. In den letzten zehn Jahren wurden verschiedene Arten von Proteoglykanen in vielen Bindegeweben, auf Zelloberflächen und in intrazellulären Kompartimenten identifiziert. Diese Proteoglykane haben neben ihren hydrodynamischen Funktionen unterschiedliche biologische Funktionen, und ihre Beteiligung an vielen Aspekten der Zell- und Gewebeaktivitäten wurde nachgewiesen. Zum Beispiel kann Decor‐In, das in vielen Bindegeweben weit verbreitet ist, Funktionen bei der Regulierung der Kollagenfibrillenbildung und bei der Modifizierung der Aktivität des transformierenden Wachstumsfaktors β haben; Perlecan, das Hauptheparansulfat-Proteoglycan in der glomerulären Basalmembran, kann eine wichtige Rolle als die wichtigste anionische Stelle spielen, die für die Ladungsselektivität bei der glomerulären Filtration verantwortlich ist. Spezifische Wechselwirkungen zwischen Proteoglykanen (sowohl durch ihre Glykosaminoglykan- als auch Kernproteinkomponenten) und Makromolekülen in der extrazellulären Matrix sind die Schlüsselfaktoren für die Funktionen von Proteoglykanen. Spannende biologische Funktionen von Proteoglykanen entstehen nun allmählich.
