a csúszó bilincsek az élet minden területén megtalálhatók, és elengedhetetlenek a hatékony DNS-replikációhoz, amely minden sejtosztódáskor szükséges, valamint a DNS-forgalom koordinálásához. Az Escherichia coli (E. coli) a béta-clamp egy gyűrű alakú fehérje, amely két azonos monomerből áll, amelyeket a dnaN gén kódol, amely a DNS-polimeráz III-hoz kapcsolódik, és megkönnyíti a DNS-replikációhoz szükséges nagyfokú folyamatot. A csúszó bilincs fehérjék kinyílnak, és ATP jelenlétében bilincs-rakodók töltik fel a specifikus DNS-struktúrákra. Célunk, hogy betekintést nyerjünk a különböző doméneknek a béta funkciójához való hozzájárulásába egy összekapcsolt béta‐bilincs segítségével, amely korlátozza a homodimert a két interfész egyikén. Általában a béta‐bilincs homo‐dimer szerkezete lehetővé teszi, hogy molekuláris szerszámövként működjön, egynél több fehérjét kötve egyszerre a bilincs specifikus fehérje interakciós helyein. Így a csúszó bilincsek szerepének jobb megértése a DNS-károsodás toleranciájának folyamatában összegyűjtjük annak megvizsgálásával, hogy egy interfész vagy kötőhelye megfelelő-e a DNS betöltéséhez vagy más fehérje kölcsönhatásokhoz. Ennek a konstrukciónak a létrehozásához optimalizálták a linker hosszát és sorrendjét, valamint az expressziós feltételeket. A kapcsolt béta fehérjéket termikus denaturációs vizsgálattal jellemeztük, és hasonló hőstabilitást mutattak, mint a vad típusú béta. ATPáz-vizsgálatban hasonló mennyiségű szervetlen foszfátot detektáltunk kapcsolt béta vagy vad típusú béta tartalmú reakciókban, jelezve, hogy a bilincs betöltő kölcsönhatásba léphet a béta bilincs mindkét változatával. Jelenleg azt vizsgáljuk, hogy a kapcsolt és a vad típusú béta javítja-e a polimeráz folyamatosságát egy primer kiterjesztési vizsgálatban. Most a vad típusú béta és a kapcsolt béta változatait építjük és jellemezzük, hogy teszteljük a maradékanyagok fontosságát csak az egyik interfészen vagy partnerfehérje-kötőhelyen.
