Figur 4: Struktur av øyet.Dette bildet er tatt Fra Chirstie (ref. 4) og er opphavsrettsbegrenset i henhold til kilden gitt(dvs. det er ikke forfatterens eget arbeid).
Øyets Struktur: området i øyet (se figur 4) som oppdager lys og farge kalles Netthinnen. De to typene av deteksjonscelle som er tilstede, stenger og kjegler, behandler informasjon som kommer gjennom Linsen og sender den ned i optisk nerve til hjernen. Stangceller (ofwhich det er rundt 100 millioner) oppdager graden av lyshet som kommer inn i øyet, og deres følsomhet er avhengig av mengden Rhodopsin tilstede som selv genereres i cellene. Rhodopsin er imidlertid ødelagt avbleking ved eksponering for lys, og derfor virker stavceller bare i svakt lys som ved høy belysning fører det reduserte nivået av dette lysfølsomme pigmentet til avery lav følsomhet. Kegleceller (hvorav det er rundt 3 millioner) er også følsomme for lysnivåer, men beholder funksjonen opp til høy belysning ved bruk av pigmentet Iodopsin.Deteksjon av farge er en funksjon av de tre typene kjeglecelle som er tilstede i netthinnen: mellom dem dekker de det synlige spektret. Dette skyldes at hver type er følsom for et annet bølgelengdeområde med maksimaltilsvarende rød (lang), grønn (middels) eller blå (kort).
Figur 5: Maksimum av (fralevstre) røde, grønne og blå kjegleceller, henholdsvis. Dette bildet er tatt Fra Chirstie (ref. 4) og er opphavsrett begrenset i henhold til kilden gitt(dvs. det er ikke forfatterens eget arbeid).
mekanismen For Rhodopsin i Rodceller: proteinet Rhodopsin inneholder protonatedretinal-Schiffs basekompleks som naturlig ligger i intermembranlommen dannet av de syv transmembran a-helicalreseptorene. Det er mange flate plater av rhodopsin i det ytre segmentet av arod-cellen som ved lysdeteksjon gjennomgår en foto-isomert forandring fra Rhodopsin (11-cis) til all-trans retinal. Etter photoisomerisation kaskade som oppstår via 5 kortlivede mellommedier (flytskjema 1), trans retinal diffunderer bort og omdannes tilbake til 11-cisretinal før re-entry inn i syklusen. Denne prosessen skjer via reduksjon toall-trans retinol etterfulgt av oksidasjon / isomerisering i mørket. PhotoexcitedRhodopsin (4. av 5 mellomprodukter) utløser en enzymatisk kaskadeprosess som resulterer i hydrolyse AV GMP. Dette lukker i sin tur kationspesifikke kanaler i stavcellemembranen som er naturlig åpen For tilstrømning Av Na+i mørket, og på grunn av effekten av hyperpolarisering sender den indre synatiske kroppen et nervesignal til Andre nevroner i Netthinnen. Til slutt bidrar lysinducert senking av kalsiumnivåer til utvinning av spente nevroner til en passiv, «mørk»tilstand, og syklusen starter igjen ved deteksjon av lys. Thefotoreceptorer av kegleceller er også syv a-helicalreseptorer med 11-cis-retinal som deres kromofor. Deteksjonsområdet variererfra grønt til rødt som de tre ikke-polare hydroksylholdige rester nearretinal erstattes sekvensielt med polare.
Venstre-Figur 6: Posisjon av 11-cis retinal i Rhodopsin. Dette bildet er tatt fra Stryer (ref. 6) og er opphavsrett begrenset i henhold til kilden gitt(dvs. det er ikke forfatterens eget arbeid).
Høyre Flytdiagram1: De 5 mellomprodukter Av Rhodopsin syklusen.
Hvor Kommer Rhodopsin fra?
Mennesker kan ikke makeRhodopsin, i stedet bruker de og ekstern kilde, b-karoten, som finnes i mat for å syntetisere den:
 |
Flytskjema 2: Thesyntese Av Rhodopsin Nytt bilde =Figur 7: strukturer av b-karoten (topp), VitaminA (midt) og 11-cis retinal (bunn). |
hvordan er mekanismen tilbakteriorhodopsin funnet I Halobakterier forskjellig fra Rhodopsin funnet irod celler i det menneskelige øye?: Denne gangen blokkerer den protonerte retinal-Schiffs basekompleks naturlig en kanal gjennom membranen ellers dannet av to tilstøtende kamre. Det protonerte transkomplekset donerer et proton Til Asp-85, som deretter tillater utgang av samme proton til den ekstracellulære siden. Photoisomerisation til 13-cis strukturen gjør At Schiff base for å plukke upa proton Fra Asp-96 rester på cytosolic side. Ved omorientering av cis-formen til trans, fortsetter syklusen av isomerisering og protonpumping.
