Wykres szybkości reakcji
oprócz krzywych pokazujących enzym optima, istnieje inny sposób porównywania szybkości reakcji przy różnych metodach leczenia. Kiedy narysowaliśmy nasze początkowe reakcje na spektrofotometrze, zobaczyliśmy absorbancję (na Y) w porównaniu z czasem (na x). Dopasowujemy linię do punktów danych, a nachylenie (m) tej linii obliczono jako absorbancję/czas. Ponieważ absorbancja koreluje z ilością tlenu wytwarzanego przez reakcję, absorbancję / czas można traktować jako ilość produktu / czasu, która jest taka sama jak szybkość reakcji. Tak więc nachylenie (lub m) równało się szybkości reakcji, a im większe nachylenie, tym szybsza szybkość reakcji. Nachylenie zera nie będzie reakcją. (Na przykład ludzie, którzy próbowali odczytać odczyty reakcji ze swoich pustych rurek, widzieli płaską linię). Zarejestrowaliśmy nachylenie każdej linii, a następnie porównaliśmy je między wszystkimi naszymi testami, rysując je jako szybkość (NA y) w porównaniu ze zmienną środowiskową (na przykład temperatura).
innym sposobem porównywania szybkości reakcji w różnych warunkach (takich jak różne temperatury lub pHs) byłoby umieszczenie najlepiej dopasowanych linii każdej różnej absorbancji vs. Wykres czasu razem na tym samym wykresie. Najbardziej stroma linia byłaby najszybszą reakcją, a tym samym optymalnym stanem dla enzymu (na przykład temperatura pokojowa). Na przykład, jeśli umieścimy wszystkie cztery najlepiej dopasowane linie z naszych eksperymentów temperaturowych na tym samym wykresie, wyglądałyby one mniej więcej tak, jak na poniższym rysunku, z niebieską linią reprezentującą dane z rurki temperatury pokojowej, żółtą dla 37°, pomarańczową dla 0° i czerwoną dla 100°.
