Sliding clamps löytyy kaikilta elämänaloilta, ja ne ovat välttämättömiä DNA: n tehokkaan replikaation kannalta, jota tarvitaan aina kun solu jakautuu, sekä DNA: n liikenteen koordinoimiseksi. Escherichia coli (E. coli) beetapuristin on rengasmainen proteiini, joka koostuu kahdesta identtisestä MONOMEERISTÄ, joita koodaa DNA‐polymeraasi III: een liittyvä DNAn‐geeni ja joka helpottaa DNA: n replikaatioon vaadittavaa suurta processivity-astetta. Liukupuristinproteiinit avautuvat ja ne ladataan tiettyihin DNA-rakenteisiin puristinkuormaajilla ATP: n läsnä ollessa. Pyrimme saamaan tietoa osuudet eri verkkotunnuksia funktio beta käyttämällä linkitetty-beta-puristin, joka rajoittaa homodimeeri on yksi kahdesta rajapinnasta. Yleensä beetapuristimen homodimeerinen rakenne mahdollistaa sen, että se toimii molekyylivälinevyönä, joka sitoo useampaa kuin yhtä proteiinia samanaikaisesti tiettyihin proteiinien vuorovaikutuspaikkoihin puristimessa. Näin saadaan parempi käsitys liukukiinnikkeiden roolista DNA-vaurionsietoprosessissa tutkimalla, onko yksi rajapinta tai sitoutumiskohta riittävä DNA: n kuormitukselle tai muille proteiinien vuorovaikutuksille. Tämän Konstruktion luomiseksi linkkerin pituus ja sekvenssi sekä lausekkeen ehdot optimoitiin. Linkitettyjen beetaproteiinien ominaispiirteenä oli terminen denaturaatiokoe, ja niiden lämpöstabiilisuus oli verrattavissa villityyppiseen beetaan. Atpaasimäärityksessä havaittiin samanlaisia määriä epäorgaanista fosfaattia reaktioissa, jotka sisälsivät joko linkitettyä beetaa tai villityyppistä beetaa, mikä osoittaa, että pihtilataaja voi vuorovaikuttaa beetapuristimen molempien versioiden kanssa. Tällä hetkellä tutkimme, parantavatko linkitetyt ja villityyppiset beetatyypit polymeraasin processivityä primer extension assayssa. Rakennamme ja luonnehdimme nyt villin tyypin beetan ja linkitetyn beetan variantteja testataksemme jäämien merkitystä vain yhdessä rajapinnassa tai kumppaniproteiinien sitoutumispaikassa.
