Enzymen

Graphing Reaction Rates

afgezien van curven die enzym optima laten zien, is er een andere manier om de reaction rates onder verschillende behandelingen te vergelijken. Toen we onze eerste reacties op de spectrofotometer grafieken, zagen we absorptie (op de y) versus tijd (op de x). We passen een lijn aan de datapunten, en de helling (m) van die lijn werd berekend als absorptie/tijd. Aangezien de absorptie correleert met de hoeveelheid zuurstof die door de reactie wordt geproduceerd, kan de absorptie/tijd worden beschouwd als de hoeveelheid product/tijd, wat gelijk is aan de reactiesnelheid. Dus, helling (of m) evenaarde de reactiesnelheid, en hoe groter de helling, hoe sneller de reactiesnelheid. Een helling van nul zou geen reactie zijn. (Bijvoorbeeld, mensen die probeerden te nemen reactie lezingen van hun lege buizen zag een vlakke lijn). We registreerden de helling van elke lijn en vergeleken deze tussen al onze tests door ze af te beelden als snelheid (op de y) versus omgevingsvariabele (bijvoorbeeld temperatuur).
een andere manier om de reactiesnelheden onder verschillende omstandigheden (zoals verschillende temperaturen of pHs) te vergelijken zou zijn om de best passende lijnen van elke verschillende absorptie vs. tijdgrafiek samen op dezelfde grafiek. De steilste lijn zou de snelste reactie zijn en dus de optimale conditie voor het enzym (bijvoorbeeld kamertemperatuur). Als we bijvoorbeeld alle vier de best passende lijnen van onze temperatuurexperimenten op dezelfde grafiek zetten, zouden ze er ongeveer uitzien als de figuur hieronder, met de blauwe lijn die de gegevens van de kamertemperatuur-buis voorstelt, de Gele voor 37°, De Oranje voor 0°, en de rode voor 100°.



+